Чем представлена вторичная структура белка

Вторичная структура белка представляет собой локальное упорядочивание фрагментов полипептидной цепи, обусловленное образованием водородных связей между атомами пептидных групп. На этом уровне организации белка во внимание принимается не вся молекула целиком, а регулярные способы складывания её «остова» без учёта конфигурации боковых радикалов аминокислот. Основные формы вторичной структуры Существует два главных типа регулярных структур и несколько дополнительных:

• $\alpha$-спираль: Полипептидная цепь закручивается в плотную спираль (обычно правозакрученную). Водородные связи здесь направлены параллельно оси спирали и связывают $C=O$ группу одной пептидной связи с $N-H$ группой четвертой по счету аминокислоты. На один виток спирали приходится примерно 3,6 аминокислотных остатка. $\beta$-складчатый слой (структура): Образуется при расположении нескольких участков цепи параллельно или антипараллельно друг другу. Цепи удерживаются межцепочечными водородными связями. Визуально это напоминает поверхность, сложенную «гармошкой». $\beta$-изгибы и петли: Непериодические участки, которые обеспечивают резкий поворот полипептидной цепи (обычно на 180°). Они часто соединяют между собой элементы $\alpha$-спиралей и $\beta$-слоев.

Физико-химические основы формирования Вторичная структура стабилизируется преимущественно водородными связями. Несмотря на то что одна такая связь относительно слаба, их огромное количество в молекуле белка обеспечивает высокую стабильность структуры. Важную роль в формировании этих структур играют термодинамические факторы и углы вращения вокруг одинарных связей в остове белка (углы $\varphi$ и $\psi$):

1. Связь между азотом и углеродом ( $N-C_{\alpha }$). Связь между альфа-углеродом и углеродом карбонильной группы ( $C_{\alpha }-C$).

Сама пептидная связь (между $C=O$ и $N-H$) является жесткой и плоской, что ограничивает варианты пространственных конфигураций, которые может принимать белок. Сверхвторичные структуры Иногда выделяют промежуточный уровень — «мотивы» или сверхвторичные структуры. Это специфические сочетания элементов вторичной структуры, которые часто повторяются в разных белках, например:

• «Греческий ключ» (сочетание антипараллельных $\beta$-тяжей). «Спираль-поворот-спираль». $\alpha -\beta -\alpha$ узел.

Я могу составить для вас сравнительную таблицу характеристик $\alpha$-спирали и $\beta$-слоя или подробно разобрать механизмы разрушения (денатурации) этих структур. Хотите, чтобы я подготовил такое сравнение?