Третичная структура белка — это полная пространственная конфигурация единичной полипептидной цепи, возникающая за счет взаимодействий между радикалами аминокислот. Именно на этом уровне организации белок приобретает свою специфическую биологическую функцию. Ниже приведены основные примеры белков, для которых третичная структура является определяющей. 1. Миоглобин Миоглобин — классический пример глобулярного белка. Он стал первым белком, структуру которого удалось расшифровать с помощью рентгеноструктурного анализа (Дж. Кендрю, 1958 г.).
- Особенности: Состоит из одной полипептидной цепи (153 аминокислоты).
- Конфигурация: Восемь -спиралей плотно упакованы в компактную глобулу. Связи: Внутри структуры находится гидрофобный "карман", где располагается гем (небелковая часть), удерживающий кислород в мышцах.
2. Лизоцим Фермент, обладающий антибактериальными свойствами (содержится в слезах, слюне, яичном белке).
- Особенности: Лизоцим наглядно демонстрирует, как третичная структура создает активный центр.
- Конфигурация: Цепь изгибается таким образом, что образуется глубокая щель. В эту щель «вкладывается» субстрат (полисахарид клеточной стенки бактерии).
- Стабилизация: Структура жестко фиксирована четырьмя дисульфидными мостиками ( связи).
3. Сывороточный альбумин Основной белок плазмы крови, ответственный за транспорт различных веществ (жирных кислот, гормонов, лекарств).
- Особенности: Глобула альбумина имеет несколько специфических доменов.
- Функционал: Благодаря уникальной укладке, на поверхности и внутри глобулы образуются участки с разным зарядом и гидрофобностью, что позволяет белку связывать и переносить самые разные молекулы.
4. Трипсин Пищеварительный фермент, расщепляющий белки в тонком кишечнике.
- Особенности: Относится к сериновым протеазам.
- Конфигурация: Его третичная структура организована так, что три удаленные друг от друга в первичной цепи аминокислоты (Гистидин-57, Аспарагиновая кислота-102 и Серин-195) сближаются в пространстве, образуя так называемую каталитическую триаду. Без этой специфической укладки фермент не будет работать.
Типы взаимодействий в третичной структуре Для поддержания этих сложных форм используются следующие типы связей:
| Тип связи | Описание |
|---|---|
| Дисульфидные мостики | Ковалентные связи между остатками цистеина (самые прочные). |
| Ионные связи | Электростатическое притяжение между противоположно заряженными радикалами (например, и ). |
| Водородные связи | Взаимодействия между полярными группами радикалов. |
| Гидрофобные взаимодействия | «Слипание» неполярных радикалов внутри глобулы для исключения контакта с водой. |
Различие между глобулярными и фибриллярными белками Большинство примеров выше — глобулярные белки (шарообразные). Однако существуют и фибриллярные белки (вытянутые нити), такие как кератин волос или коллаген соединительной ткани. У них третичная структура выражена менее специфично, так как они чаще образуют регулярные длинные волокна, но их пространственная укладка также критична для прочности. Я могу составить таблицу сравнения глобулярных и фибриллярных белков по их свойствам и функциям.
Форма ответа
Ответы и вопросы пользователей