Молекула гемоглобина имеет структуру

Гемоглобин ( $Hb$) представляет собой сложный железосодержащий белок, обладающий четвертичной структурой. Его основная функция заключается в обратимом связывании кислорода и его транспортировке от легких к тканям. Ниже приведено подробное описание уровней организации этой молекулы. 1. Четвертичная структура: Тетрамер Молекула гемоглобина состоит из четырех полипептидных цепей (субъединиц). У взрослого человека наиболее распространенной формой является гемоглобин А ( $HbA$), который включает:

• Две $\alpha$-цепи (по 141 аминокислотному остатку в каждой).
• Две $\beta$-цепи (по 146 аминокислотных остатков в каждой).

Эти четыре субъединицы расположены симметрично и удерживаются вместе за счет гидрофобных взаимодействий, ионных и водородных связей. 2. Строение отдельной субъединицы (Глобин + Гем) Каждая из четырех цепей глобина содержит в себе небелковую часть — гем. Таким образом, одна молекула гемоглобина содержит четыре гема.

• Глобин: Белковая часть, которая свернута в компактную глобулу. Вторичная структура глобина на 80% состоит из $\alpha$-спиралей. Гем: Это плоское кольцевое соединение (протопорфирин IX), в центре которого находится ион двухвалентного железа ( $F{e}^{2+}$).

3. Роль железа и связывание кислорода Ион железа ( $F{e}^{2+}$) имеет шесть координационных связей:

1. Четыре связи удерживают железо в плоскости порфиринового кольца.
2. Пятая связь соединяет железо с остатком гистидина белковой цепи (проксимальный гистидин).
3. Шестая связь остается свободной для обратимого присоединения молекулы кислорода ( $O_2$).

Поскольку в одной молекуле гемоглобина четыре гема, она может переносить до четырех молекул кислорода одновременно. 4. Конформационные изменения (Кооперативный эффект) Структура гемоглобина не статична. Она существует в двух основных состояниях:

• T-состояние (Tense — напряженное): Характеризуется низким сродством к кислороду. Дезоксигемоглобин находится именно в этой форме.
• R-состояние (Relaxed — расслабленное): Обладает высоким сродством к кислороду.

Когда первая молекула $O_2$ связывается с одним из гемов, это вызывает небольшой сдвиг иона железа, который тянет за собой белковую цепь. Это изменение передается на соседние субъединицы, облегчая им связывание последующих молекул кислорода. Это явление называется кооперативностью. Резюме по составу

Могу составить для вас сравнительную таблицу между гемоглобином и миоглобином, чтобы наглядно показать различия в их структуре и функциях. Хотите?