Какова природа большинства ферментов и почему они теряют свою активность при повышении уровня радиации?

Большинство ферментов по своей химической природе являются белками. Это высокомолекулярные органические соединения, состоящие из аминокислот, соединенных пептидными связями. Функциональность фермента напрямую зависит от его уникальной трехмерной конфигурации (конформации). Природа ферментов Хотя существуют молекулы РНК с каталитической активностью (рибозимы), подавляющее большинство ферментов в живых организмах — это глобулярные белки. Их структура поддерживается различными типами связей:

• Первичная структура: последовательность аминокислот.
• Вторичная и третичная структуры: специфическое сворачивание цепи, удерживаемое водородными, ионными, дисульфидными связями и гидрофобными взаимодействиями.

Именно третичная структура формирует активный центр — особый участок молекулы, который геометрически и химически соответствует субстрату. Влияние радиации на ферментативную активность Потеря активности ферментов под воздействием ионизирующего излучения (радиации) происходит по двум основным механизмам: прямому и косвенному. 1. Прямое действие радиации Высокоэнергетические частицы или гамма-кванты могут напрямую сталкиваться с молекулой белка. Это приводит к:

• Разрыву химических связей: ионизация вызывает разрыв пептидных связей в основной цепи или разрушение боковых цепей аминокислот.
• Денатурации: нарушение слабых связей (водородных, электростатических) приводит к разворачиванию белковой глобулы. В результате активный центр теряет свою форму и больше не может связываться с субстратом.

2. Косвенное действие (Радиолиз воды) Поскольку живые клетки на 70–80% состоят из воды, радиация чаще воздействует на молекулы $H_{2}O$, вызывая их распад. Этот процесс называется радиолизом.

• При радиолизе образуются свободные радикалы, такие как гидроксильный радикал ( $O{H}^{\bullet }$) и супероксид-анион ( $O_2^{\bullet -}$), а также пероксид водорода ( $H_2{O}_2$). Эти частицы являются мощными окислителями. Они атакуют функциональные группы аминокислот (особенно серосодержащих, таких как цистеин и метионин). Окислительная модификация: окисление сульфгидрильных групп ( $-SH$) ведет к образованию неправильных дисульфидных мостиков или изменению химических свойств активного центра, что полностью инактивирует фермент.

Итог Потеря активности при повышении уровня радиации обусловлена радиационной денатурацией и химической модификацией молекул фермента. Из-за изменения структуры «замок» (фермент) больше не подходит к «ключу» (субстрату), и биохимическая реакция прекращается. Я могу подготовить для вас подробную таблицу с описанием конкретных аминокислот, наиболее чувствительных к окислительному стрессу, или разобрать механизмы защиты клеток от радиационного повреждения.